Анализ значения белков молока в селекции сельскохозяйственных животных

Анализ значения белков молока в селекции сельскохозяйственных животных

В работе рассматривается белки молока в селекции сельскохозяйственных животных, а также проводится анализ их значения.

Ключевые слова

Текст научной работы

На земле насчитывается около 6000 видов животных класса млекопитающих и самки всех этих видов способны выделять молоко. Оно представляет собой белую или желто-белую непрозрачную жидкость, сладковатую на вкус и весьма сложную по химическому составу. Молоко любого животного представляет собой единую полидисперсную систему, компоненты которой связаны между собой. У каждого животного из большой семьи млекопитающих молоко свое, непохожее на молоко другого животного

Для пищевых целей используется в основном коровье молоко. Оно составляет около 95 % от общего количества молока, потребляемого населением. Молоко по праву можно считать одним из чудес на земле. Из составных частей материнской крови образуется нечто новое, необходимое для поддержания только что возникшей жизни. В течение некоторого времени оно служит единственной пищей для новорожденного. Поэтому физиологически молоко предназначено удовлетворять все нужды живого организма. Не случайно природа особо позаботилась о молоке. Она щедро наделила его биологически активными веществами, притом в наиболее полезных сочетаниях. По современным научным данным, в молоке сосредоточено свыше 200 ценнейших компонентов: 20 благоприятно сбалансированных аминокислот; много (более 40) жирных кислот; молочный сахар – лактоза; богатый ассортимент минеральных веществ; микроэлементы; все виды витаминов, известные в настоящее время; другие вещества, необходимые организму для поддержания нормальной жизнедеятельности. В наибольшем количестве в молоке содержатся углеводы, жиры, белки и минеральные соли. Витамины, ферменты, микроэлементы, гормоны, иммунные тела и другие вещества, содержащиеся в очень малых количествах, обладают высокой биологической активностью и роль их в питании человека огромна. Состав молока непостоянен. Он зависит от многих факторов: состояния здоровья животного, условий кормления и содержания, породных и индивидуальных особенностей, возраста и условий внешней среды, способа получения молока, организации контроля за его качеством.

Белки. Существует устойчивое мнение о том, что самыми ценными составными частями молока являются белки. Они полезнее, чем белки мяса и рыбы, и быстрее перевариваются. Белок участвует в создании новых клеток и тканей у молодых растущих организмов и восстановлении отживших клеток у людей зрелого возраста. Белки молока состоят из трех компонентов: казеина, альбумина и глобулина, которые в сыром молоке находятся во взвешенном состоянии. На долю казеина приходится в среднем 76-88 % всего молочного белка.

В молоке казеин находится в виде специфических частиц, или мицелл, представляющих собой сложные комплексы фракций казеина с коллоидным фосфатом кальция.

Белки молока состоят из сывороточного белка и казеина. В молоке содержится в среднем 3,2 % белка, с колебаниями от 2 до 5 %. Основную массу белков молока составляют казеины. На их долю приходится 75-85 % общего белка

Среди пищевых белков казеины имеют наибольшую ценность, так как в их составе содержится полный набор незаменимых аминокислот, а также кальций и фтор. Казеин придаѐт молоку белый цвет и натуральность, обладает рядом особенностей, обуславливающих его практическое применение. Под действием сычужного фермента, кислот и солей он коагулирует, образуя плотный, сладкий на вкус сгусток и сыворотку. Эта особенность используется при переработке молока на сыр и творог. Особенно ценным в сыроделии считается молоко с высоким содержанием казеина и мицеллами большого диаметра.

Мицеллы состоят из сотен субмицелл, связанных друг с другом гидрофобными взаимодействиями и кальций-фосфатными связями. Благодаря образованию мицелл достигается высокая концентрация Са и Р и аминокислот в малом объѐме и легко усвояемой форме. Казеиновый комплекс состоит из агломерата основных фракций: as1 -, |3 -, k - казеинов. Казеины подразделяются на чувствительные к Са2+ (as1 - , Р - Cn) и нечувствительные к нему (к - Cn). На долю кальций чувствительных казеинов приходится 45 % всего казеина молока. Казеины играют ведущую роль в процессе связывания и последующего транспорта ионов Са +

После осаждения казеина в сыворотке остаѐтся 0,6 % белков, которые называются сывороточными. Они состоят из 3-лактоглобулина, а-лактальбумина, иммуноглобулинов, альбумина сыворотки крови, лактоферрина, компонентов протеозо-пептонной фракции и других белков. Установлено, что сывороточные белки содержат больше незаменимых аминокислот и серы, чем казеин, и с точки зрения физиологии питания более полноценны. По этой причине, а также по физическим свойствам белки сыворотки имеют исключительную ценность при производстве молочных смесей для питания человека. При нагревании до 90°С сывороточные белки денатурируют и при подкислении до рН 4,6 вместе с казеином выпадают в осадок.

Классическая классификация белков молока основана на данных о различной чувствительности их к изменению водородных ионов кальция, а также их осаждаемости с помощью солей.

Отдельные фракции казеина различаются по своей чувствительности к сычужному и другим ферментам. Известен полиморфизм белков молока, который влияет на особенности продуктивности, состав и качество молока.

Так, в исследованиях проведенных Т.А. Смирновой (2005) на свиньях, Д.Т. Ахмедом (2003) в отношении роста ягнят у овец, Ф.И. Гафиатуллиным (2006) - на лошадях и Р.Р. Исламовым (2007) - на крупном рогатом скоте молочных пород установлено, что концентрация общего белка и белка сыворотки в молоке матерей оказывает существенное влияние на рост и развитие молодняка. Они показали, что более крупными рождаются и в последующем растут с высокой интенсивностью новорожденные животные, питающиеся молоком матери с высоким содержанием общего белка и белка сыворотки. Однако у крупного рогатого скота мясных пород этот вопрос оказался практически не изученным. Исследования, направленные на решение этих вопросов, имеют важное значение для повышения сохранности молодняка, его жизнеспособности и увеличения интенсивности роста.

В настоящее время для фракционирования белков молока используется преимущественно метод электрофореза на соответствующих носителях как крахмал, агароза, полиакриламид и др. который отличается высокой разрешающей способностью и позволяет выявить более 20 различных белковых компонентов в молоке.

Из казеиновых фракций наиболее высокой электрофоретической подвижностью отличается aso-казеин. Manson W., et al, (1977) сделали заключение о том, что aso-казеин является не подлинной фракцией, а фрагментом asi-казеина. Это утверждалось на основании идентичности рисунка aso-казеина и asl-казеина, а также сходству по наличию фосфатной группы на сериновом остатке 41. Поэтому долгое время aso-казеин изучался в составе asi-казеина. Впервые абсолютное содержание aso-казеина, как самостоятельной фракции, в молоке коров разных пород определено Р.А. Хаертдиновым (1992), а затем М.П. Афанасьевым (1996), К.Ф. Сайфутдиновым (1998), И.Б. Салаховым (2002), Г.М. Закировой (2002), Р.Р. Исламовым (2007), Д.В. Башаевой (2010).

а8І-Казеин. В структуре полипептидной цепи молекулы asl-казеина содержится 199 аминокислотных остатков с молекулярной массой 23616.

Известна и аминокислотная последовательность аз1-казеина.

Содержание а8І-казеина в молоке коров разных пород составляет 0,85-0,95 г/100. По сообщениям отечественных учѐных доля а8І-фракции относительно общего казеина составляет 46 %, а по данным зарубежных авторов - около 50 %.

В настоящее время описано 6 молекулярных форм asl-казеина, обозначенных в порядке уменьшения их электрофоретической подвижности как А, В, С, D, Е, F.

Установлено, что генетические варианты asi-казеина оказывают влияние на технологические свойства молока. Животные, обладающие в локусе asr казеина А-аллелью, дают молоко низкой сыропригодности. Наличие В-аллеля положительно влияет на скорость свѐртывания молока под действием сычужного. Вариант С asl-казеина обеспечивает получение более плотного сгустка по сравнению с вариантом В. Сочетание в генотипе В и С аллелей увеличивает выход сыра.

К.Ф. Сайфутдинов (1998) в своей работе отметил, что относительное содержание главной asi -казеиновой фракции оказывает незначительное влияние на технологические свойства молока. По данным М.П. Афанасьева (1996) при низком уровне asl-казеина наблюдалась устойчивая тенденция повышения выхода плотной казеиновой массы.

а$2-Казеин. Молекула аз2-казеина состоит из 207 аминокислотных остатков. Существуют несколько аллельных форм аз2-казеина - А, В, С и D. а82-Казеин по электрофоретической подвижности распологается после asr казеина. Содержание этой фракции казеина в молоке коров разных пород составляет 0,32-0,35 г/100 мл.

Р-Казеин - вторая по величине фракция казеина в молоке. По массе белка она уступает лишь asl-казеину. В полипептидной цепи молекулы Р-казеина насчитывается 209 аминокислотных остатков, из которых пять принадлежат фосфосерину. Молекулярная масса составляет 23982. Встречаются несколько молекулярных форм Р-казеина (Аь А2, А3, В, С, D, Е), которые различаются по аминокислотному составу и электрофоретической подвижности. В настоящее время известно 11 вариантов Р-казеина.

Установлено, что В-аллель Р-казеина благоприятно влияет на сыродельческие свойства. Аллель-С Р-казеина также предпочтима для выработки сыра. Молоко, содержащее Р-казеин типа ВВ, более термоустойчиво по сравнению с молоком, где имеется АА тип.

М.П. Афанасьевым (1996) было установлено, что В-аллель Р-казеина обладает самостоятельным положительным влиянием на сыродельческие свойства молока и усиливает аналогичное действие В-аллеля к-казеина. Он же установил устойчивую тенденцию повышения выхода плотной массы при низком уровне Р-казеина, а К.Ф. Сайфутдинов (1998) при низком и среднем уровнях данного белка.

Абсолютное содержание Р-казеина в молоке коров разных пород изучено в исследованиях разных авторов. Оно составило 0,7-1,0 г/100 мл.

к-Казеин. Молекула к-казеина содержит в полипептидной цепи 169 аминокислотных остатков. Фрагмент с 1 по 105 аминокислоты этой цепи назван пара-к-казеином, а фрагмент с 106 по 169 - гликомакропептидом или казеинмакропептидом. Молекулярная масса макропептидной части составляет 6754, а парапептидной - 12269. к-Казеин не осаждается ионами кальция и в казеиновых мицеллах, распологаясь на поверхности, выполняет защитную роль по отношению к чувствительным as- и Р-казеину. к-Казеин представляет собой единственный компонент молока, на который действует сычужный фермент. Он содержит чувствительную к сычужному ферменту пептидную связь, образованную остатками фенилаланина и метионина. к-Казеин, в отличии от asr и Р-казеинов, является гликопротеидом и содержит около 5 % углеводов. Присутствие углеводов частично обеспечивает обеспечивает способность к-казеина стабилизировать. мицеллы казеина в молоке и повышает растворимость этого белка в солевых растворах, в частности, в растворе Са. Поэтому, роль к-казеина в мицеллообразовании чрезвычайно велика. В полипептидных цепях казеинов существуют зоны повышенной полярности и строго гидрофобные зоны, что имеет большое значение для образования устойчивого конформационного состояния казеиновых мицелл. Диаметр казеиновой мицеллы в среднем составляет 100 нм и колеблется от 40 до 300 нм. Предполагается, что к-казеин располагается на поверхности мицелл в виде выступающих цепей и стабилизирует мицеллу, как целое.

При ферментативном расщеплении к-казеина образуются биологически активные пептиды, действие которых подобно механизму действия гормонов. Под действием сычужного фермента молекула к-казеина распадается на 2 части: гидрофобный пара-казеин и гидрофильный макропептид. При этом гликомакропротеиды отщепляются от к-казеина и переходят в сыворотку. Таким образом, стабилизирующие свойства к-казеина теряются и он коагулирует. В первую очередь сычужный фермент расщепляет к-казеин, разрывая, по-видимому, не пептидную, а фосфатидную связь.

Существуют четыре аллельных формы к-казеина - А, В, С и Е. Молоко, содержащее В-вариант, по сравнению с А-вариантом к-казеина быстрее свѐртывается под воздействием сычужного фермента, даѐт сгусток лучшего качества и увеличивает выход сыра.

По способности стабилизировать мицеллы казеина к-казеин-В более эффективен, чем его А-вариант. Влияние к-казеина-Е на сыродельческие свойства молока очень сходное с вариантом А. Наличие В-аллеля к-казеина повышает температурную устойчивость молока, тогда как А-аллель снижает данное технологическое свойство.

к-Казеин - одна из фракций казеина, уровень которого оказывает существенное влияние на технологические свойства молока. Так, в исследованиях проведѐнных М.П. Афанасьевым (1996) во всех группах коров при высоком содержании к-казеина продолжительность образования сырной массы уменьшилась на 1,8-8,2 мин., чем при среднем и низком его содержании. Высокий уровень к-казеина в молоке способствовал также увеличению выхода отличной сырной массы. К.Ф. Сайфутдинов (1998) обнаружил хорошую свертываемость молока под действием сычужного фермента при среднем содержании к-казеина.

Абсолютное содержание к-казеина в молоке коров составляет 0,22-0,34 г/100 мл).

у-Казеин - выпадает в осадок при концентрации раствора мочевины 1,7-3,3 М и рН 4,7 после добавления сульфата аммония. На фореграмме у-казеин располагается после к-казеина. у-Казеин входит в группу казеинов с малым содержанием белка и является фрагментом р-казеин. у-Казеин образуется в результате расщепления Р-казеина под действием протеолитических ферментов молока. Образование у-казеинов ухудшает технологические свойства молока, так как при выработке сыра и творога они не свѐртываются сычужным ферментом и ―теряются‖ с сывороткой. Поэтому в сыроделии особенно ценным является молоко с наименьшим количеством у-фракции.

у-Казеин по сравнению с другими фракциями казеина содержит много фосфора (0,11%) и серы. В локусе у-казеина выявлены две аллельные формы у-Cn A и у-Сп В.

Доля у-казеина в молоке коров небольшая - около 5% от общего белка. В качестве самостоятельной фракции у-казеин изучали немногие авторы. В их исследованиях абсолютное содержание этой фракции составило - 0,07-0,24 г/100 мл.

S-Казеин - TS (термочувствительный) также является фрагментом Р-казеина.

Содержание s-фракции в молоке коров разных пород определено только несколькими авторами

По данным в молоке коров на долю S-казеина приходится 0,075-0,120 г/100 мл.

Белки молочной сыворотки. Белки молочной сыворотки лактальбумин и лактоглобулин, как оказалось, представляют собой комплекс белков. Из них были выделены несколько белковых фракций вначале методом осаждения в изоэлектрической точке, позже методом электрофореза в крахмальном и полиакриламидном гелях.

A.Palmer (1934) из лактоальбумина выделил бета-лактоглобулин, который составил 50-60 % от всей альбуминовой фракции. Автор показал, что Р-лактоглобулин выкристаллизовывается при диализе концентрированного раствора лактоальбумина при рН 5,2, а под действием сернокислого аммония из оставшегося после кристаллизации маточного раствора выпадает в осадок альбумин крови (Al) и а-лактальбумин.

Диализ лактоальбуминовой фракции приводит к разделению еѐ на две части - эвглобулин (истинный глобулин) и псевдоглобулин (ложный глобулин). Первая часть представляет из себя осадок, а вторая - коллоидный раствор белка. Общее название этих глобулинов - иммуноглобулины. Иммуноглобулины являются носителями иммунологических свойств и антител в молоке.

Электрофорез в крахмальном или полиакриламидном гелях позволяет дифференцировать все вышеперечисленные белковые фракции.

Р-Лактоглобулин, а-лактальбумин и иммуноглобулины выполняют важные биологические функции и имеют большое значение в производстве продуктов питания. Из сыворотки их выделяют в нативном состоянии с помощью ультрафильтрации и применяют для обогащения различных пищевых продуктов.

Р-Лактоглобулин (P-Lg) представляет собой очень ценный компонент молока, необходимый для роста и развития молодняка. Предполагают, что Р-лактоглобулин участвует в транспорте ряда веществ, например витамина А, а также является ингибитором плазмина. В сыром молоке Р-лактоглобулин находится в виде димера, состоящего из двух полипептидных цепей с молекулярной массой 18000 каждая. Молекула Р-лактоглобулина содержит 162 аминокислотных остатка.

В настоящее время известно 11 аллелей Р-лактоглобулина, обозначенных как A, B, C, D, E, F, G, H, X, Dr и W. Вариант В считается основным. Генетические варианты Р-лактоглобулина могут влиять на способность молока образовывать сгусток. Некоторые исследователи сообщили, что молоко содержащее ВВ тип p-Lg, по сравнению с АА типом, характеризуется более коротким временем образования сгустка и большей его плотности. Другие авторы получили противоположные результаты.

K.R. Kristiansen (1990) сообщил о более высокой термоустойчивости молока с P-Lg ВВ, по сравнению (З-Lg АА. В противоположность этому утверждению G. Berg et al. (1990) заявили о лучшей устойчивости молока к температурному воздействию с P-Lg АА, и уменьшения этой способности в следующей последовательности АА>AB>BB.

Хорошо изучено, что в течение теплового воздействия на молоко, к-казеин и Р-лактоглобулин объединяются в комплекс. Взаимная реакция генетических вариантов этих белков в молоке и термоустойчивость образцов с различными полиморфными состояниями к-Сп / P-Lg были изучены в нескольких исследованиях. Mc.Kenzie et al. (1971) изучили скорость реакции P-Lg А и В с к-казеином в буферном растворе при рН 6,6 и температуре 74°С и заключили, что к-казеин связывается крепче с P-Lg В, нежели с P-Lg А. Была установлена более прочная структура комплекса P-Lg / к-Cn для P-Lg В, чем P-Lg А. Однако, колориметрические исследования C.-Y. Ma et al. (1990), в отношении влияния на системы содержащие все возможные комбинации А и В вариантов P-Lg и к-Cn в присутствии кальция хлорида, показали, что комбинации P-Lg В / к-Cn А и P-Lg АВ / к-Cn типа А образуют более стойкие системы в отношении теплового воздействия.

По данным Р.А. Хаертдинова (1992), М.П. Афанасьева (1996), К.Ф. Сайфутдинова (1998), Г.М. Закировой (2002), Р.Р. Исламова (2007), Д.В. Башаевой (2010) на долю Р-лактоглобулина приходится 10,2 % общего белка а его абсолютное содержание в молоке коров в зависимости от породы колеблется от 0,25 до 0,40 г/100 мл

а-Лактальбумин (cc-La). а-Лактоальбумин имеет молекулярную массу около 14000, его молекула представляет собой одну полипептидную цепь, состоящую из 123 аминокислотных остатков. Выяснено, что он является специфическим белком, необходимым для синтеза лактозы из галактозы и глюкозы.

а-Лактоальбумин имеет три полиморфных состояния - А, В и С. Однако, полиморфизм обнаруживается только у зебувидного скота и некоторых других пород.

а-Лактоальбумин устойчив к нагреванию, он является самой термостабильной частью сывороточных белков. Он полностью теряет растворимость при нагревании молока до 96°С и выдерживании при этой температуре в течение 30 минут. При нагревании сывороточных белков выше 70°С, а-лактоальбумин не денатурирует при рН >7, но быстро изменяет свою структуру в кислой среде.

Альбумин крови (А1), протеозо-пептон (Рр), иммуноглобулин (Ig). В научной литературе вопрос содержания в молоке коров альбумина, протеозо- пептонной фракции и иммуноглобулина мало освещѐн. По данным А.Тѐпела (1979) на долю этих сывороточных белков приходится соответственно 1,0; 4,0 и 2,25 %, а по Р.А. Хаертдинову (1992), М.П. Афанасьеву (1996) и К.Ф. Сайфутдинову (1998) – 1,57; 1,5 и 3,0 %. Таким образом, результаты по содержанию протеозо-пептонной фракции значительно расходятся. Возможно, это объясняется различной методикой определения данной фракции. Первый автор проводил исследования, используя метод осаждения, а последние – электрофоретический метод, который является более точным. По этой методике, абсолютное содержание этих белков составило 0,048-0,057; 0,05-0,06; 0,08-0,10 г/100 мл.

В результате применения более тонких аналитических методов иммуноглобулины были подразделены на IgG, IgM, IgA, IgD, и IgE с дальнейшим делением на подклассы. Основным иммуноглобулином коровьего молока является IgG1, хотя естественные антитела к грамотрицательным бактериям, таким как E.coli, связаны с IgM. Кроме того, в молозиве имеется в намного меньших количествах секреторный IgA, который, как полагают, синтезируется в тканях вымени, а не переходит из кровотока. Различные компоненты иммуноглобулинов в молозиве встречаются в следующих количествах: IgA – 4,4, IgG1 – 75, IgG2 – 1,9, IgM – 4,9 г/л.

В молозиве коров содержание иммуноглобулинов достигает своего максимального значения. Н. Шульга и др. (2005) выявили значительное колебание уровня иммуноглобулинов в сыворотке молозива в зависимости от времени прошедшего после отела. По их данным, максимальное количество иммунноглобулинов (54,2 %) содержалось в молозиве первого удоя, затем уровень иммуноглобулинов постепенно уменьшался. Так, в течение первых суток после отела снижение к уровню в молозиве первого удоя составляло 11,8 %, на вторые сутки – 17,7 %, на третьи – 33,2 % и достигало уровня иммуноглобулинов содержащегося в молоке. Исследованиями Г.Н. Левина и др. (2005) установлен уровень иммуноглобулинов равный 128,48 г/л.

Кроме перечисленных белков сыворотки в еѐ составе присутствуют белки, обозначенные как ―другие, обладающие ферментативными и гормональными свойствами.

К ним относятся белки, являющиеся структурными элементами оболочек жировых шариков и способствующие их стабильности во время технологической обработки. Это, как правило, гликопротеиды молекулярной массой от 15000 до 240000, содержащие 15-50 % углеводов и характеризующиеся различной растворимостью в воде. Их относительная доля в структуре общего белка около 1,62 %, а абсолютное содержание 0,049-0,067 г/100 мл.

Читайте также

  1. Мишхожев А.А.
  1. Мишхожев А.А.
  2. Тарчоков Т.Т.
  1. Мишхожев А.А.
  2. Тарчоков Т.Т.
  1. Мишхожев А.А.
  2. Тарчоков Т.Т.
  1. Мишхожев А.А.
  2. Тарчоков Т.Т.

Список литературы

  1. Тарчоков Т.Т. Влияние повышенного уровня кормления на рост телок и их последующую молочную продуктивность // Зоотехния. 1997. № 8. С. 23.
  2. Дадов Р.М., Тарчоков Т.Т. Влияние кровности по голштинской породе на характер исследования удоя и типа конституции коров // Сборник научных трудов Всероссийского научно-исследовательского института овцеводства и козоводства. 2006. Т. 1. № 1. С. 43-45.
  3. Тамаев И.Ш., Тарчоков Т.Т. Влияние различных вариантов подбора коров на оценку быков производителей по качеству потомства // В сборнике: Научное обеспечение устойчивого развития АПК в Северо-Кавказском федеральном округе. Сборник докладов Всероссийской научно-практической конференции с международным участием. 2013. С. 516-521.
  4. Айсанов З.М., Тарчоков Т.Т. Влияние интенсивности отбора на молочную продуктивность и морфофункциональные свойства вымени коров // Вестник Донского государственного аграрного университета. 2015. № 2-1 (16). С. 54-59.
  5. Бязиев Ю.С., Тарчоков Т.Т., Карданова Ф.Х. Аминокислотный состав молока коров разных генотипов // Зоотехния. 1998. № 12. С. 24.
  6. Тарчоков Т.Т. Влияние повышенного уровня кормления на развития телок разных генотипов // Зоотехния. 1998. № 2. С. 8.
  7. Пазова М.Т., Казиев А.А., Казанчев И.А., Тлейншева М.Г., Тарчоков Т.Т., Тамаев И.Ш. Племенная ценность телок различных заводских линий черно-пестрой пароды, завезенных в КБР // В сборнике: Научное обеспечение устойчивого развития АПК в Северо-Кавказском федеральном округе Сборник докладов Всероссийской научно-практической конференции с международным участием. 2013. С. 464-468.
  8. Мишхожев В.Х., Тешев А.Ш., Урусмамбетов Х.Г., Бекаров А.Д., Мишхожев А.А., Габаев А.Х. Сельскохозяйственные машины: методические указания по выполнению лабораторных работ для студентов бакалавров по направлению 110800.62 «Агроинженерия». Рецензенты: Х.Х. Сабанчиев, Х.Л. Губжоков. Нальчик, 2014. Том Часть 1
  9. Мишхожев В.Х., Тешев А.Ш., Урусмамбетов Х.Г., Бекаров А.Д., Мишхожев А.А., Габаев А.Х. Сельскохозяйственные машины: методические указания по выполнению лабораторных работ для студентов бакалавров по направлению 110800.62 «Агроинженерия». Рецензенты: Х.Х. Сабанчиев, Х.Л. Губжоков. Нальчик, 2014. Том Часть 2
  10. Мишхожев В.Х., Тешев А.Ш., Урусмамбетов Х.Г., Бекаров А.Д., Мишхожев А.А., Габаев А.Х. Сельскохозяйственные машины: методические указания по выполнению лабораторных работ для студентов бакалавров по направлению 110800.62 «Агроинженерия». Рецензенты: Х.Х. Сабанчиев, Х.Л. Губжоков. Нальчик, 2014. Том Часть 3
  11. Мишхожев А.А., Тарчоков Т.Т. Главные качества и особенности голштинской породы скота // NovaInfo.Ru. 2016 г. № 43.
  12. Мишхожев А.А., Тарчоков Т.Т. История и перспективы развития голштинской породы скота // NovaInfo.Ru. 2016 г. № 43.
  13. Мишхожев А.А., Тарчоков Т.Т. Основные характеристики и описания некоторых пород крупнорогатого скота // NovaInfo.Ru. 2016 г. № 43.

Цитировать

Мишхожев, А.А. Анализ значения белков молока в селекции сельскохозяйственных животных / А.А. Мишхожев, Т.Т. Тарчоков. — Текст : электронный // NovaInfo, 2016. — № 44. — С. 52-61. — URL: https://novainfo.ru/article/5265 (дата обращения: 06.07.2022).

Поделиться

Электронное периодическое издание зарегистрировано в Федеральной службе по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор), свидетельство о регистрации СМИ — ЭЛ № ФС77-41429 от 23.07.2010 г.

📎📎📎📎📎📎📎📎📎📎